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361.
Jayasha Shandilya Parijat Senapati Karthigeyan Dhanasekaran Suma S. Bangalore Manoj Kumar A. Hari Kishore Akshay Bhat Gopinath S. Kodaganur Tapas K. Kundu 《FEBS letters》2014
The functional association of NPM1 with Aurora kinases is well documented. Surprisingly, although NPM1 is a well characterized phosphoprotein, it is unknown whether it is a substrate of Aurora kinases. We have found that Aurora kinases A and B can phosphorylate NPM1 at a single serine residue, Ser125, in vitro and in vivo. Phosphorylated-S125-NPM1 (pS125-NPM1) localizes to the midbody region during late cytokinesis where it colocalizes with Aurora B. The overexpression of mutant (S125A) NPM1 resulted in the deregulation of centrosome duplication and mitotic defects possibly due to cytokinesis failure. These data suggest that Aurora kinase B-mediated phosphorylation of NPM1 plays a critical role during mitosis, which could have wider implications in oncogenesis. 相似文献